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Das Prion-Protein des in der Forschung am häufigsten verwendeten Syrischen Goldhamsters
(PrP 23-231) besteht aus 209 Aminosäuren und wird posttranslational modifiziert. Das
ursprüngliche Translationsprodukt besitzt sowohl am N- als auch am C-Terminus ein
Signalpeptid, das abgespalten wird. Es gibt eine Disulfid-Brücke, und an zwei
Asparaginseitenketten ist das Protein glykosyliert (Bolton et al., 1985; Endo et al., 1989).
Am C-Terminus erfolgt die Anheftung eines Phosphatidylinositolglykolipids (GPI-Anker), mit
dem das Protein an der äußeren Zellmembran verankert ist (Stahl et al., 1987; Safar et al.,
1990).
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